Quantcast
Channel: Dolezite.sk - dôležité informácie, denné správy, aktuálne spravodajstvo
Viewing all articles
Browse latest Browse all 930

Vegetarian - BIOCHEMICKÝ ÚČINOK

$
0
0
Zelezo bolo prvým chemickým prvkom o ktorom sa zistilo, ze je prvkom eseniálnym. Najpreskúmanejšou funkciou zeleza v organizme je jeho úcast na dýchaní buniek, pretoze zelezo v hemoglobíne erytrocytov, slúzi na penos kyslíka krvou z plúc do tkanív. U cloveka je hemoglobín jediným prenášacom vzdušného kyslíka O[2] do mitochondrií buniek organizmu. Jeden gram hemoglobínu viaze 3,34 mg a môze viazat a preniest 1,34 cm^3 O[2]. Hemoglobín je cervené krvné farbivo vyšších zivocíchov. Skladá sa z hému (nebielkovinovej casti) a bielkoviny globínu (obr.) Hém má vo vnútri porfyrínového kruhu centrálne viazaný zeleznatý ión Fe^2+. Obr.    Hém Molekula hemoglobínu obsahuje štyri porfyrínové kruhy s zeleznatými iónmi Fe^2+. Koordinácia iónov zeleza je analogická ako pri cytochrómoch, je tu však volné šieste koordinacné miesto zeleza, potenciálne predurcené pre molekulu kyslíka. Pred koordináciou molakuly kyslíka je ión zeleza v hemoglobíne vychýlený z roviny porfyrínového kruhu smerom k bielkovinovému retazcu (» 80 pm). Po koordinácii molekuly kyslíka zaujme ión zeleza miesto v rovine porfyrínového kruhu pri súcasnej deformácii bielkovinového retazca. Uvedený mechanizmus predstavuje príklad, ako jednoduché elektrónové zmeny (prechody z vysokospinového stavu na nízkospinový stav zeleza) zabezpecujú jednu z najdôlezitejších biologických funkcií – dýchanie. Zatial, co v héme hemoglobínu a myoglobínu je oxidacné císlo atómu zeleza stále, rýchlo sa mení v cytochrómoch: . Cytochrómy zabezpecujú transport elektrónov, pri biochemických oxidáciách v zivých organizmoch redukujú kyslík. Aktívne centrum cytochrómov je hémová skupina, ktorá sa skladá z porfyrínového kruhu a atómu zeleza s oxidacným císlom II alebo III. Piate a šieste koordinacné miesto iónu zeleza obsadzuje atóm dusíka histidínového fragmentu peptidového retazca a atóm síry metínového fragmentu. Atóm zeleza je teda hexakoordinovaný a preto cytochrómy nemôzu viazat molekulu kyslíka. Zásobné zelezo je viazané vo feritíne a hemosideríne. Hemosiderín sa uplatňuje pri extrémne vysokom prísune zeleza do organizmu. Jedna molekula feritínu môze viazat az 4500 atómov zeleza. Zelezo viazané vo feritíne odstraňuje nebezpecenstvo tvorby nerozpustných solí zeleza a znizuje jeho toxicitu. Na základe zisteného mnozstva feritínu v krvnej plazme sa urcujú endogénne zásoby zeleza v organizme. Molekulu feritínu tvorí hydratovaný hydroxid zelezitý Fe(OH)[3].n H[2]O obklopený proteínovým obalom apoferitínu. Z feritínu môze byt zelezo uvolnené interakciou s superoxidovým aniónom (), ktorý za súcasnej redukcie zeleza Uvolnené zeleznaté ióny Fe^2+ reagujú s peroxidom vodíka H[2]O[2] za vzniku aktívneho hydroxylového radikálu a hydroxidového aniónu Hydroxylový radikál  je velmi aktívny, spôsobuje oxidáciu lipoproteínov a tak zvyšuje ich aterogenitu. Hydroxylový radikál je jedna z najreaktívnejších zlúcenín. Volné kyslíkové radikály poškodzujú všetky typy biologických molekúl, vrátane nukleových kyselín, lipidov, proteínov a sacharidov. Súcasné výskumy sledujú funkcie volných radikálov v organizme, ako aj ich toxické úcinky. Transportnou formou zeleza je transferín. Transferín sa nachádza v krvnej plazme a viaze len 2 ióny zeleza na molekulu. Zabezpecuje prenos zeleza zo sleziny na miesto jej spotreby. Na zeleze je závislý aj rast buniek. Nádorové bunky produkujú proteíny schopné viazat zelezo, aby si ho zabezpecili pre svoj rast v dostatocnom mnozstve. Pri uvolňovaní zeleza z feritínu a naviazaní na transferín sa uplatňuje ceruloplazmín (obsahuje med). Ceruloplazmín je schopný oxidovat Fe^2+ ióny na Fe^3+ ióny.  Zelezo sa do organizmu resorbuje a vyuzíva ako zeleznatý ión Fe^2+, ale transportuje a ukladá sa v organizme ako zelezitý ión Fe^3+. Další typ metaloproteínov (nehémového typu) viaze zelezo na sulfhydrilové skupiny cysteínu, prípadne za spoluúcasti sulfidových iónov. Táto tzv. labilná síra sa uvolňuje po okyselení ako sulfán H[2]S. Podla štruktúry centra obsahujúceho zelezo rozlišujeme FeS-proteíny, Fe[2]S[2]-proteíny a Fe[4]S[4]-proteíny. Prvý typ metaloproteínu sa nazýva rubredoxín a dalšie dva spolocným názvom feredoxíny. V prvom prípade tvoria štyri ligandy iónu zeleza sulfhydrilové skupiny cysteínu: V druhom, kombinácie dvoch sulfhydrilových skupín a dvoch S^2- iónov: V prípade Fe[4]S[4]-proteínov tvorí prostetickú skupinu zhluk (cluster) štyroch iónov zeleza a štyroch sulfidových iónov (obr). Skupina je spojená s bielkovinou cysteínovými ligandami: Obr.    Feredoxín Všetky FeS-proteíny sú prenášace elektrónov, ich funkcia spocíva vo vratnej zmene oxidacného císla zeleza. Uplatňujú sa pri fotosyntéze, v dýchacom retazci a tiez v niektorých oxygenázových systémoch. V ludskom organizme neexistuje fyziologický systém, ktorý by ho zbavoval zeleza. Biologický polcas zeleza je 10-20 rokov. Denné straty zeleza (0,01-0,02 %) sú spôsobené odlupovaním crevného epitelu (0,3-0,6 mg), potením (0,03 mg) a mocením (0,06-0,27 mg). Pri priemernej menštruacnej strate 60 cm^3 krvi sa z organizmu vylúci 24 mg zeleza. Do organizmu sa dostávajú ióny zeleza potravou. Ióny zeleza sa vstrebávajú prevazne v duodene, len velmi malá cast v tenkom creve. V potrave sa zelezo nachádza v dvoch formách (hémové a nehémové). V zivocíšnej potrave je to hémové zelezo (Fe^2+) a v rastlinnej potrave nehémové zelezo (Fe^3+). Zelezité ióny Fe^3+ sú tazšie vstrebatelné ako zeleznaté ióny Fe^2+. Z hémového zeleza sa vstrebe 10-30 % mnozstva prijatého v trávenine a z nehémového zeleza len 1-5 %, a navyše je vstrebávanie ovplyvnené mnohými dalšími faktormi. Vstrebatelnost hémového zeleza je menej ovplyvnená zlozením potravy (prítomnostou iných látok) ako vstrebatelnost nehémového zeleza. Mäso jatocných zvierat, hydiny aj rýb zvyšuje absorpciu hémového i nehémového zeleza dvoj- az štvornásobne. Napríklad špenát má lepšiu vyuzitelnost zeleza pri konzumácii so zemiakmi, mäsom, resp. vajcom. Pravdepodobne je to vplyvom polypeptidov alebo aminokyselín. Absorpciu podporuje aj kyselina askorbová. 1 mg kyseliny askorbovej má takmer rovnaký úcinok na vstrebávanie iónov zeleza ako 1 g mäsa. Pomarancová štava (bohatá na kyselinu askorbovú) zvýši absorpciu iónov zeleza z tráveniny az dvojnásobne.^194, 199 Ak k bezmäsitému jedlu pridáme 100 mg vitamínu C, zvýši sa vstrebatelnost na 377 %, pri mäsitom jedle (hamburger) sa absorpcia zvýši len o 67 %. Absorpciu iónov zeleza zvyšujú aj kyseliny citrónová a jablcná. Ak jedlo zapíjame cajom, znízi sa absorpcia iónov zeleza az trikrát, pitím kávy o 40-60 %. Podobný úcinok má aj mlieko (Ca). Mlieko znízi absorpciu iónov zeleza u dojciat asi o 75 % v porovnaní so zelezom podávaným samostatne, bez mlieka. Materské aj kravské mlieko má nízke koncentrácie iónov zeleza, ale rozdielny biologický úcinok. Dojca z materského mlieka absorbuje 50 % prítomného zeleza, kým z kravského len 10 %. Dojcené deti preto menej trpia na anémiu, ako deti prikrmované materským mliekom (Sunar a pod.). Z uvedených dôvodov sa zaviedla fortifikácia dojcenskej výzivy zelezom. Kyselina fytová, štavelová, fosfáty, vláknina, vápnik, mangán i zinok sú inhibítormi absorpcie iónov zeleza. Zlá biologická dostupnost iónov zeleza z obilnín, celeozrnnej múky a strukovín je známa. Z kukurice, ryze a ciernych fazúl sa absorbuje len 0,8-5,7 % iónov zeleza. Pretoze vegetariánska strava obsahuje vela vlákniny, fytátov, tanínu a sójového proteínu, nezabezpecuje potrebnú vstrebatelnost iónov zeleza. Pridaním surového vajca k potrave znízime obsorpciu iónov zeleza, ale pridaním vareného vajca sa zvýši vstrebané mnozstvo i napriek znízenej absorpcii, pretoze varené vajce obsahuje svtrebatelné ióny zeleza. Inhibítormi absorpcie iónov zeleza sú aj niektoré lieky, napr. antacidy (Anacid, Gastrogel…), antibiotiká (tetracyklíny). Absorpciu iónov zeleza ovplyvňuje aj celkové mnozstvo zeleza v organizme. Pri nedostatku iónov zeleza absorpcia hémového zeleza sa zvýši na 46 % (26 % pri nedostatku) a nehémového zeleza na 22 % (2,5 % pri nedostku).   http://www.fpv.umb.sk/~melicher/chemprvky/Fe_efect.html

Viewing all articles
Browse latest Browse all 930